| |
 |
 |
| |
＜方法＞
採取地の異なる燕窩をそれぞれS1、S2とし、コロカリア製造法に準じて調製した酵素処理燕窩をそれぞれS1-PanおよびS2-Panとした。また酵素処理燕窩からさらにシアル酸を除去したものをそれぞれS1-Pan-NAおよびS2-Pan-NAとした。
有効成分の活性単位を明らかにするため、処理条件の異なる燕窩サンプルを段階的に希釈し、MDCK細胞（イヌ腎臓上皮株化細胞）にA/Aichi/2/68(H3N2)インフルエンザウイルスを感染させた際に細胞が破壊されて放出される細胞内酵素（LDH）活性の上昇を指標とし、サンプル共存時の活性値低下により感染中和効果を確認した。
＜結果＞
燕窩は酵素処理によりA型インフルエンザウイルスに対する感染阻害効果が活性化される。酵素処理燕窩から脱シアル酸酵素でシアル酸部分を外すと効果が減弱したことから、有効成分はシアル酸を含む糖鎖が結合した低分子ペプチドであることが示唆された。
また、更に詳細な構造解析を行なった結果、S1-PanにはN-アセチルノイラミン酸が主体の糖鎖が、S2-Panには一部O-アセチル化ノイラミン酸も含む糖鎖が存在していることが明らかになった。O-アセチル化ノイラミン酸はC型インフルエンザウイルスや、風邪やSARSを引き起こすコロナウイルスとの結合性を持つ。このことからコロカリアは広域な抗ウイルス活性を持つことが示唆された。 |
| Antiviral Res,70(3),140-146(2006)より |
| |
|
|
| |
 |
| |
＜方法＞
採取地の異なる燕窩をそれぞれS1、S2とし、コロカリア製造法に準じて調製した酵素処理燕窩をそれぞれS1-PanおよびS2-Panとした。 インフルエンザウイルスには様々なタイプが存在するため、宿主の異なる19種類のA型インフルエンザウイルスを用いて、赤血球凝集抑制試験を行った。
インフルエンザウイルスの表面には赤血球に結合するヘマグルチニンというタンパク質突起が存在する。インフルエンザウイルスとヒト赤血球を接触させた際に起こる凝集反応を指標とし、燕窩サンプル共存時の受容体競合阻害による細胞への結合阻害効果を確認した。
＜結果＞
評価した19種類のA型インフルエンザウイルス全てに対して強力な赤血球凝集阻害活性を示したことから、コロカリアのインフルエンザウイルス感染抑制効果は宿主域を超えて効果を有することが示唆された。この結果よりコロカリアは変異したインフルエンザウイルスやヒトにも感染する新型鳥インフルエンザウイルスなどに対しても効果を発揮する可能性を示唆するものである。 |
|
| Autiviral Res., 70(3), 140-146(2006)より |
| |
|
|
| |
 |
| |
＜背景＞
燕窩に含まれるシアル酸含有糖鎖には蛋白質への結合様式から、O 型糖鎖（セリン／スレオニン結合型・ムチン型とも）とN 型糖鎖（アスパラギン結合型）の2種類がある。今回はN 型糖鎖に注目して、構造解析とインフルエンザウイルスへの結合性を検証した。
＜方法＞
採酵素処理燕窩より遊離させた糖鎖の還元末端に2-アミノピリジンを用いて蛍光標識を施し、多次元HPLCマップ法および質量分析法を用いてN型糖鎖の各構造を決定した。さらに構造が明らかになった糖鎖をビオチン化し、アビジンとの相互作用を利用してプレートに固定化することで、インフルエンザウイルスの糖鎖結合性を評価した。
＜結果＞
N型糖鎖の63％を占める最も存在比の高い糖鎖は各非還元末端にシアル酸がα2-3結合した3本鎖構造を示しており、インフルエンザウイルスの結合も確認された。コロカリアのインフルエンザウイルス感染抑制効果においては、各末端にシアル酸を持つ3本鎖構造のN 型糖鎖が関与している可能性が示唆された。 |
|
| 第52回日本薬学会東海支部総会大会 演題番号:B-17（2006）より |
| |
